Hemoglobina Mioglobina. Seminario 1 Falta Vane y La Charlie

7/25/2019 Hemoglobina Mioglobina. Seminario 1 Falta Vane y La Charlie

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MODELO DE RELACIN

ESTRUCTURA-FUNCIN ENPROTENAS. HEMOGLOBINA Y

MIOGLOBINA.

MG. ELIZABETH CHAVEZ

Seminario N!"

CUBAS L# SHEILA

MAITA AMANCAY# $ULY MILA

PARIONA %UICHCA# &ELLY

RAYME Y'(E)# SANDRA

TORRES CHACON# FRAN&LY

*ICTOTIA TINOCO# LOURDE


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DEFINICION DE HEMOGLOBINA YMIOGLOBINA

LA HEMOGLOBINA +HB, ES UNA PROTENAGLOBULAR# %UE EST' PRESENTE EN ALTASCONCENTRACIONES EN LO GLBULOSRO$OS Y SE ENCARGA DEL TRANSPORTEDE O DEL APARATO RESPIRATORIO HACIALOS TE$IDOS PERIFRICOS/ Y DEL

TRANSPORTE DE CO Y PROTONES +H0,DE LOS TE$IDOS PERIFRICOS HASTA LOSPULMONES PARA SER E1CRETADOS. LOS*ALORES NORMALES EN SANGRE SON DE!2 3 !4 G5 DL EN EL HOMBRE Y ! 3 !6 G5DL EN LA MU$ER.

HEMOGLOBINA


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MIOGLOBINA LA MIOGLOBINA ES UNA PROTENA

TRANSPORTADORA DE O1IGENO %UE SE

ENCUENTRA EN EL MUSCULO# EN DONDE ACT7A

COMO RESER*A DE O1IGENO AS COMO

FACILITANDO LA DIFUSIN DEL O1GENO A

TRA*S DE LA CLULA.

LA MIOGLOBINA ES EL E$EMPLO CL'SICO DE UNAPROTENA GLOBULAR# SE COMPONE DE UNA

CADENA DE POLIPPTIDO E INCLUYE UN GRUPOPROSTTICO# GRUPO HEMO# %UE TAMBINAPARECE EN LA HEMOGLOBINA.

TODAS LAS MIOGLOBINAS CONTIENEN !82AMINO'CIDOS EN SUS CADENAS POLIPEPTDICA .


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ESTRUCTURA PRIMARIA FORMADA POR CUATRO CADENAS POLIPEPTDICAS# DOS CADENAS ALFA Y DOS CA

BETA# DENTRO DE CADA CADENA SE HALLA EL GRUPO PROSTTICO HEM. CADA C

ALFA EST' CONSTITUIDA POR !9! AMINO'CIDOS. CADA UNA DE LAS CADENAS BECONTIENE !96 AMINO'CIDOS.


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ESTRUCTURA SECUNDARIASe re:ere a ;n ena< :roena

Protena! "#ro!a!" Prean@aena< ?oi?e?>i@a< i


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ESTRUCTURA CUATERNARIARelacionada con el mantenimiento de varias cadenas polipeptdicas unidas dando lug

complejas.


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8ran


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GRUPO HEMO


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La oi=ena@in e ?;mone


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MODIFICACIONES

CONFORMACIONALES DURANTE

OXIGENACIN


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MIOGLOBINA

Protena extremadcompacta y globulala mayora de los ahidrfobos se encuinterior y muchos dresiduos polares esexpuestos en la sup


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Caa reiene ;n >omo

@en>ra e ierro Fe0# eneao Jerro


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! "a oxigenacin de la mioglobina produce el

movimiento del tomo de hierro, asi como eldespla#amiento del $is%& .

! Esto produce el cambio conformacional de alguregiones de la protena, lo que favorece la liberaoxgeno en las c'lulas deficientes de oxgeno, do

'ste se requiere para la generacin de energametablica dependiente de ()P.


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HEMOGLOBINALa unin del oxigeno provoca un cambio conformac

aminocidos cercanos al grupo emo

Lo< e;io< e er;@>;ra an morao V;e a emo=oina ?ao?>ar o< @onJorma@ioneen


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E >omo e ierro no e@on e reo e =r;?o a


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! +onformacin de alta afinidad por eloxgeno, la hemoglobina esta unida aloxgeno oxihemoglobina-.

! *e caracteri#a por tener pocos enlaces

inicos entre las subunidades

+onformacin


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! "a unin del oxgeno a la hemoglobinaes cooperativa.

! "a unin del Oa una subunidad dehemoglobina induce cambiosconformacionales que se transmiten aotras subunidades, incrementando suafinidad por el O.


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! /ientras que la oxihemoglobina circula a los te0idos desoxigenaoxgeno es progresivamente descargado y la afinidad de la hemoel oxgeno se reduce. (s a la tensin ms ba0a de oxgeno encon

te0idos muy activos la afinidad de la hemoglobina por el oxgenolo que permite una mxima entrega de oxgeno a los te0idos.


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EFECTO BOHR

E< e in@remen>o en a iera@in e o=eno ea emo=oina >ra< a re;@@in e ?H. P;eoV;e e CO ?ro;@io en =ran @an>ia en ;n>eio me>ai@amen>e a@>io @on>ri;e aa;men>o en a @on@en>ra@in ?ro>one< WH0X en


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Ee eJe@>o


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EFECTO DEL #2-DISFOSFOGLICERA

Foo or=ni@o V;e i


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E!tado T!in %&

'e!o(i H#

E!tado )con %&%(i H#


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27/27

Permi>e aa?>a@in a iin>a< @on@en>ra@ione< e O. Aa?>a@in aA;men>o DPG Jaore@e iera@in O.

A;men>o e DPG en o# no e e emarao# a V;@ea +m< aJn a o=eno,.

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