7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
1/22
LAPORAN PRAKTIKUM
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Disusun Oleh:
KELOMPOK 4
1. Arifna Fitrianti (I11111005)
2. Muhammad Dirga Iswara (I11111011)
3. Gama Natakusumawati (I11111017)
4. Yohanes (I11111024)
5. Magdalena Corry Mega Christin (I11111026)
6. Mafisah (I11111038)
7. Steven Okta Chandra (I11111050)
8. Restu Wulandari (I11111062)
9. Sri Purwanti (I11111065)
10. Apriyan Yudha Putranto (I11111069)
11. Muhammad Subhan (I11111074)
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN DOKTER
FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS TANJUNGPURA
2012
1
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
2/22
DAFTAR ISI
Daftar Isi .......................................................................................................
BAB I Pendahuluan ......................................................................................
1.1 Latar Belakang.............................................................................
1.2 Tujuan..........................................................................................
1.3 Manfaat........................................................................................
BAB II Tinjauan Pustaka ..............................................................................
2.1 Asam Nukleat ..............................................................................
2.2 DNA.............................................................................................
2.3 Isolasi DNA..................................................................................
2.4 Wizard Genomic DNA Purification .............................................
BAB III Metodologi Penelitian ....................................................................
3.1 Alat dan Bahan ...........................................................................
3.2 Cara Kerja ..................................................................................
BAB IV Hasil dan Pembahasan ....................................................................
4.1 Hasil Pengamatan .........................................................................
4.2 Pembahasan ................................................................................
BAB V Kesimpulan .....................................................................................
Daftar Pustaka ................................................................................................
2
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
3/22
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Enzim merupakan suatu senyawa yang termasuk golongan protein.
Enzim memiliki fungsi yang sangat penting dalam kelangsungan hidup
manusia karena sebagian besar proses metabolisme tubuh kita mengikut
sertakan enzim dalam kinerja tubuh.
Perlu diketahui, bahwa kerja enzim tidak lepas dari syarat-syarat
yang harus dipenuhi, misalnya, pH, temperatur, substrat, dan masih banyak
faktor lain yang mempengaruhi kerja enzim tersebut.
Enzim amilase tergolong enzim hidrolase, yaitu katalis reaksi yang
memecah ikatan kovalen dengan mengikat air. Aktivitas enzim dipengaruhi
beberapa faktor, misalnya pH dan suhu. Enzim dapat bekerja pada suhu dan
pH optimum. Oleh karena itu dalam percobaan ini akan diketahui, pengaruh
berbagai pH dan berbagai temperatur terhadap enzim, yang pada percobaan
ini yaitu enzim amilase.
Amilum terdiri atas dua macam polisakarida yang kedua-duanya
adalah polimer glukosa, yaitu amilosa (20-28%) dan amilopektin. Pada saat
kita mengunyah nasi (amilum), maka dalam mulut terjadi suatu raksi kimia,
yaitu pemecahan ikatan-ikatan amilum dengan bantuan enzim, dalam hal ini
adalah enzim amilaseyang terdapat dalam saliva (air liur).
3
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
4/22
Berdasarkan penjelasan diatas, maka dilakukanlah percobaan ini
untuk mengetahui pengaruh dari pH dan temperatur terhadap kerja dari
enzim amilase.
1.2 Tujuan
1. Membuktikan bahwa kecepatan reaksi enzimatik sampai suhu tertentu
sebanding dengan kenaikan suhu.
2. Membuktikan bahwa keasaman (pH) mempengaruhi kecepatan reaksi
enzimatik.
1.3 Manfaat
1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap kerja enzim.
2. Mengetahui pengaruh pH terhadap kerja enzim.
4
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
5/22
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
2.1 Enzim
Enzim adalah polimer biologis yang mengatalisis reaksi kimia
yang memungkinkan berlangsungnya kehidupan seperti yang kita kenal.
Keberadaan dan pemeliharaan rangkaian enzim yang lengkap dan
seimbang merupakan hal yang essensial untuk menguraikan nutrient
menjadi energy dan chemical building block (bahan dasar kimiawi);
menyusun bahan-bahan dasar tersebut menjadi protein, DNA, membrane,
sel dan jaringan; serta memanfaatkan energi untuk motilitas sel, fungsi
saraf dan kantraksi otot. Dengan pengecualian molekul RNA katalitik atau
ribozim, enzim adalah protein.
Enzim yang mengatalisis perubahan satu atau lebih senyawa
(substrat) menjadi satu atau lebih senyawa lain (produk) meningkatkan
laju reaksi setidaknya 1.000.000 kali dibandingkan jika tidak dikatalisis.
Seperti semua katalis lain, enzim tidak berubah secara permanen atau
dikonsumsi sebagai konsekuensi dari keikutsertaannya dalam reaksi yang
bersangkutan.
5
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
6/22
Selain sangat efisien, enzim juga merupakan katalis yang sangat
efektif. Tidak seperti kebanyakan katalis yang digunakan dalam kimia
sintetik, enzim bersifat spesifik baik bagi reaksi yang dikatalisis maupun
substrat atau substrat-substrat yang berhubungan erat. Enzim juga
merupakan katalis stereospesifik dan biasanya mengatalisis reaksi dari
hanya satu stereoisomer suatu senyawa, misalnya, D-gula, tetapi bukan L-
gula, asam L-amino tetapi bukan asam D-amino. Karena berikatan dengan
substrat melalui sedikitnya tiga titik perlekatan, enzim bahkan dapat
mengubah substrat nonkiral menjadi produk kiral. Spesifitas enzim yang
sangat tinggi memberi sel hidup kemampuan untuk secara bersamaan
melaksanakan dan secara independen mengontrol beragam proses
kimiawi.
Nama-nama yang paling sering digunakan untuk kebanyakan
enzim menjelaskan tipe reaksi yang dikatalisis, diikuti oleh akhiran ase.
Contohnya, dehidrogenase mengeluarkan atom-atom hidrogen, protease
mengatalisis protein dan isomerase mengatalisis tataulang dalam
konfigurasi. Pemodifikasian dapat terletak di depan maupun di belakang
nama enzim untuk menejelaskan substrat enzim (xantin oksidase), sumber
enzim ( ribonuklease pancreas), pengaturannya (lipase peka-hormon) atau
suatu gambaran dari mekanisme kinerjanya (protease sistein). Jika
diperlukan, ditambah penanda alfanumerik untuk menunjukan berbagai
bentuk suatu enzim.
Untuk menghilangkan ambiguitas, IUB menciptakan suatu system
terpadu tata nama enzim yaitu setiap enzim memiliki nama dan kode
khusus untuk menunjukan tipe reaksi yang dikatalisis dan substrat yang
terlibat. Enzim dikelompokkan dalam enam kelas:
1. Oksidoreduktase, mengatalisis oksidasi dan reduksi
2. Transferase, mengatalisis pemindahan gugus
6
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
7/22
3. Hidrolase, mengatalisis terjadinya hidrolisis
4. Liase, mengatalisis pemutusan ikatan dengan eliminasi atom yang
akan menghasilkan ikatan rangkap
5. Isomerase, mengatalisis perubahan geometric atau struktural di
dalam satu molekul
6. Ligase, mengatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitan dengan
hidrolisis ATP
Meskipun sistem IUB ini jelas, namun nama-nama enzim menjadi
panjang dan relatif tidak praktis sehingga kita biasanya tetap menamai
enzim berdasarkan nama tradisionalnya meskipun nama itu kadang-
kadang menyesatkan. Nama IUB untuk heksokinase melukiskan kejelasan
sekaligus kompleksitas sistem IUB. Nama IUB untuk heksokinase adalah
ATP:D_heksosa 6_fosfotransferase E.C.2.7.1.1. nama ini menunjukan
heksokinase sebagai anggota kelas 2 (tranferase), subkelas 7 (pemindahan
satu gugus fosforil), sub-subkelas 1 (alcohol adalah akseptor fosforil dan
heksosa-6 menunjukan bahwa alcohol yang terfosforilasi berada di karbon
ena heksosa. Namun, kita terus menyebutnya sebagai heksokinase.
Banyak enzim yang mengandung berbagai molekul nonprotein
kecil dan ion logam yang ikut serta secara langsung dalam katalisis atau
pengikut substrat. Molekul atau ion ini, yang disebut gugus prostetik,
kofaktor dan koenzim, memperluas ragam kemampuan katalisis melebihi
yang dumingkinkan oleh gugus fungsional di rantai samping aminoasil
peptida.
Gugus prostetik dibedakan berdasarkan integritasnya yang kuat
dan stabil ke dalam struktur protein melalui gaya-gaya kovalen atau
nonkovalen. Contoh-contohnya antara lain adalah piridoksal fosfat, flavin
mononukleatida dan tiamin. Logam adalah gugus prostetik yang paling
7
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
8/22
sering dijumpai , sekitar sepertiga dari semua enzim mengandung ion-ion
logam yang terikat kuat dan disebut metaloenzim.
Kofator memiliki fungsi serupa dengan gugus prostetik tetapi
berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan enzim atau substrat,
misalnya ATP. Tidak seperti gugus prostetik yang terkat secara stabil,
kofaktor harus terdapat dalam medium di sekitar enzim agar katalisis dapat
terjadi. Kofaktor yang paling umum adalah ion logam. Enzim memerlukan
kofaktor ion logam disebut enzim yang memerlukan kofaktor ion logam.
Untuk membedakan dari metaloenzim.
Koenzim berfungsi sebagai pengangkut atau bahan pemindah
gugus yang dapat didaur-ulang dan memindahkan banyak substrat dari
tempat pembentukannya ke tempat pemakaiannya. Ikatan dengan koenzim
juga menstabilkan substrat, seperti atom hidrogen atau ion hidrida yang
tidak stabil dalam lingkungan cair sel.
Vitamin B larut-air merupakan komponen penting berbagai
koenzim. Selain vitamin B, beberapa koenzim mengandung gugus adenin,
ribosa dan fosforil AMP dan ADP. Nikotinamid adalah komponen
koenzim redoks FMN dan FAD. Asam pantotenat adalah komponen dari
koenzim A pengangkut gugus asil. Sebagai pirofosfatnya, tiamin ikut serta
dalam dekarboksilasi asam alfa-ketoglutarat dan koenzim asam folat dan
kobamid berfungsi dalam metabolism satu karbon.
2.2 Saliva
Di kelenjar saliva (liur), granula sekretorik (zimogen) yang
mengandung enzim-enzim saliva dikeluarkan dari sel-sel asinar ke dalam
8
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
9/22
duktus. Karakteristik ketiga pasang kelenjar saliva manusia diringkas
dalam table berikut.
KelenjarJenis
HistologikSekresia
Persentase
Total
Saliva
pada
Manusiab
(1,5L/hr)
Parotis Serosa Cair 20
Submandibula
(submaksila)Campuran
Agak
kental70
Sublingual Mukosa Kental 5
Sel-sel serosa mensekresi ptialin; sel-sel mukosa mensekresi
musin. 5% sisa volume saliva dihasilkan oleh kelenjar lingual dan kelenjar
minor lainnya di dalam rongga mulut.
Sekitar 1500 air liur disekresi per hari. pH saliva saat kelenjar
istirahat sedikit lebih rendah dari 7,0, tetapi selama sekresi aktif, pHnya
mencapai 8,0. Air liur mengandung dua enzim pencernaan: lipase lingual,
yang disekresi oleh kelenjar di lidah, dan -amilase saliva, yang disekresi
oleh kelenjar-kelenjar saliva. Saliva juga mengandung musin, yaitu
glikoprotein yang melumasi makanan, mengikat bakteri, dan melindungi
mukosa mulut. Saliva juga mengandung immunoglobulin sekretorik IgA,
lisozim, yang menyerang dinding kuman; laktoferin, yang mengikat besi
dan bersifat bakteriostatik; dan protein kaya-plorin yang melindung email
gigi dan mengikat tannin yang toksik.
9
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
10/22
Saliva mempunyai sejumlah fungsi penting, antara lain
memudahkan kita menelan, mempertahankan kelembaban mulut, bekerja
sebagai pelarut molekul yang merangsang indera pengecap, membantu
proses bicara dengan memudahkan pergerakan bibir dan lidah, dan
mempertahankan kebersihan mulut dan gigi. Saliva juga mempunyai daya
antibakteri, dan penderita defisiensi salivasi (xerostomia) mempunyai
insidens karies gigi yang lebih tinggi daripada normal. Sistem dapar saliva
membantu mempertahankan pH mulut sekitar 7,0. Sistem ini juga
membantu menetralkan asam lambung dan menghilangkan nyeri ulu hati
(heartburn) bila getah lambung mengalami regurgitasi ke dalam
esophagus.
Komposisi ion air liur sangat bervariasi dari spesies ke spesies dan
dari kelenjar ke kelenjar. Akan tetapi, umumnya saliva yang disekresi di
dalam asini mungkin isotonik, dengan konsentrasi Na+, K+, Cl-, dan HCO3-
yang mirip dengan komposisi plasma. Duktus ekskretorius dan mungkin
duktus interkalaris yang bermuara ke dalam duktus ekskretorius
memodifikasi komponen saliva dengan mengambil Na+ dan Cl- dan
menambahkan K+ dan HCO3-. Duktus tersebut relative impermeable
terhadap air. Jadi, pada aliran saliva yang lambat, saliva yang sampai ke
mulut bersifat hipotonik, sedikit asam, dan kaya akan K+ tetapi relatif
kurang Na+ dan Cl-. Jika aliran saliva cepat, komposisi ion tidak memiliki
cukup waktu untuk berubah di dalam duktus. Akibatnya, meskipun pada
manusia tetap bersifat hipotonik, saliva lebih cenderung isotonik, dengankonsentrasi Na+ dan Cl- yang lebih tinggi
Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis,
submandibularis, dan sublingualis, selain itu juga ada beberapa kelenjar
bukalis yang sangat kecil. Sekresi saliva normal harian berkisar 800-1500
ml. Saliva mengandung dua tipe sekresi protein yang utama : (1) Sekresi
serosa yang mengandung ptialin (suatu -amilase), yang merupakan enzim
untuk mencernakan karbohidrat, dan (2) Sekresi mucus yang mengandung
10
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
11/22
musin untuk tujuan perlindungan dan pelumasan. Kelenjar parotis hampir
seluruhnya menyekresi tipe serosa, sementara kelenjar submandibularis
dan sublingualis menyekresi mucus dan serosa. Kelenjar bukalis hanya
menyekresi mucus. Saliva mempunyai pH antara 6,0-7,0; suatu kisaran
yang menguntungkan untuk kerja pencernaan dari ptialin.
2.3 Derajat Keasaman (pH) terhadap kerja enzim
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan
pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan,
sebagian besar enzim dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas
maksimumpada pH 5-9. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya
pada pH optimum . Ada enzim yang mempunyai pH omtimum yang
sangat rendah, sepeti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2. Pada pH
yang jauh diluar optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada
keadaan ini, baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan
muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak dapat bereaksi dengan
substrat.
Apabila aktivitas sebagian besar enzim digambarkan sebagai suatu
fungsi dari pH reaksi, biasanya terdapat peningkatan kecepatan reaksi
seiring dengan pergeseran pH dari tingkat yang sangat asan menuju
rentang fisiologis kerentang yang sangat basa. Bentuk kurva dari daerah
yang sangat asam mencerminkan ionisani gugus fungsional spesifik
ditempat aktif (atau di substrat ) akibat peningkatan pH dan pembentukan
ikatan hidrogen lebih umum yang penting bagi konformasi keseluruhan
enzim. Hilangnya aktivitas pada sisi basa biasanya mencerminkan ionisasi
residu asam amino pada enzim yang tidak sesuai.
11
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
12/22
2.4 Temperatur terhadap kerja enzim
Peningkatan suhu akan meningkatkan energi kinetik molekul.
Pergerakan energi kinetik molekul juga meningkatkan gerakan molekul
sehingga frekuensi tumbukkan juga meningkat. Kombinasi tumbukan yang
lebih sering dan lebih berenergi serta produktif ini akan meningkatkan laju
reaksi.
Peningkatan suhu akan meningkatkan laju baik reaksi yang tidak
dikatalisis maupun yang dikatalisis enzim dengan meningkatkan energi
kinetik dan frekuensi tumbukkan yang bereaksi. Namun, energi panas juga
dapat meningkatkan energi kinetik enzim hingga ke suatu titik yang
melebihi hambatan energi untuk merusak interaksi non-kovalen yang
mempertahankan struktur tiga dimensi enzim. Rantai polipeptida enzim
kemudian mulai terurai atau mengalami denaturasi, disertai hilangnya
kemampuan katalitik enzim. Rentang suhusuatu enzim mempertahankan
konformasi yang stabil secara katalisis komponen bergantung pada- dan
biasanya melebihi- suhu normal tempat enzim tersebut berada. Enzim pada
tubuh manusia umumnya mempertahankan stabilitas pada suhu 44-45o C.
Q10 atau koefisien suhu adalah faktor yang menunjukan seberapa
besar laju suatu proses biologis meningkat pada peningkatan suhu 10o C.
Untuk kisaran suhu dengan enzim yang stabil, laju sebgian besar proses
biasanya meningka dua kali lipat untuk suhu 10o C (Q10=2). Perubahan laju
reaksi yang dikatalisis oleh enzim yang menyertai peningkatan atau
penurunan suhu tubuh merupakan hal penting dalam kelangsungan hidup
makhluk berdarah dingin, seperti kadal atau ikan yang suhu tubuhnya
ditentukkan untuk lingkungan eksternalnya. Namu, untuk mamalia dan
organisme homeotermik lain, perubahan laju enzim sesuai suhu memiliki
makna fisiologia hanya dalam keadaan-keadaan, seperti demam atau
hipotermia.
12
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
13/22
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun
enzim tidak dapat bekerja. Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim
mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu.
Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah enzim yang katif akan berkurang
karena mengalami denaturasi. Kecepatan enzimatik mencapai puncaknya
pada suhu optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu
optimum sekitar 37 oC. Sebagian enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai kurang lebih 60 o C, karena terjadi denaturasi.
BAB III
METODOLOGI PENELITIAN
3.1 Pengaruh Suhu terhadap Aktiivitas Enzim
3.1.1 Alat
1. Tabung reaksi
2. Penangas air
3. Pipet tetes
4. Spektrofotometri
5. Hand scoon
3.1.2 Bahan
1. Liur, sebagai sumber amilase
2. Larutan pati 0,4 mg/mL
3. Larutan iodium
4. Air suling
13
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
14/22
3.2 Cara Kerja
1. Tampunglah 2 mL liur dalam gelas kimia atau tabung reaksi yang bersih
dan kering.
2. Siapkan 6 x 3 tabung reaksi yang bersih.
a. Pasangan pertama ditempatkan dalam bejana berisi es (0 oC)
b. Pasangan kedua ditempatkan dalam bejana berisi air, yang suhunya
dipertahankan tetap pada 25 oC
c. Pasangan ketiga ditempatkan di rak tabung, pada suhu ruang.
d. Pasangan keempat ditempatkan pada penangas air yang suhunya
dipertahankan 37o C
e. Pasangan kelima ditempatkan pada penangas air yang suhunya
dipertahankan 60oC
f. Pasangan keenam ditempatkan dalam penangas air yang suhunya
100oC (air mendidih).
Tiap pasangan tabung diberi tanda B untu blanko dan U untuk uji.
Keram pasangan tabung pada setiap suhu selama paling sedikit 5
menit.
3. Pipetkan ke dalam tiap-tiap tabung.
Larutan Tabung B Tabung U1 Tabung U2Larutan pati 1 mL 1 mL 1 mL
Keram semua tabung dari tiap suhu paling sedikit 5 menit
Liur 2 mL 2 mL 2 mL
Campurkan baik-baik, keram tepat 1 menit
Larutan iodium
(untuk suhu 60
o
C
1mL 1mL 1mL
14
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
15/22
dan 100 oC
penambahan
dilakukan diluar
penangas)
Air suling 8mL 8mL 8mL
4. Buatlah tabel berikut ini
SUHU AB AU1 AU2 A/menit(v)
0 oC
25 oC
Suhu ruang
37 oC
60 oC
100 oC
5. Buatlah kurva yang menggambarkan hubungan enzimatik (v=A/menit)
dengan suhu.
3.2 Pengaruh pH terhadap Aktivitas Enzim
3.2.1 Alat
1. Tabung reaksi
2. Penangas air
3. Pipet tetes
3.2.2 Bahan
1. Liur, sebagai sumber amilase.
2. Larutan pati 0,4 mg/mL dilarutkan dalam berbagai pH (1,3,5,7,9,11)
3. Larutan iodium
15
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
16/22
3.2.3 Cara Kerja
1. Siapkan 18 tabung reaksi yang bersih. Tiap pasang tabung diberi tanda B
untuk Blanko, U1 untuk uji1 dan U2 untuk uji 2
2. Pipetkan kedalam tiap-tiap tabung
Larutan Tabung B Tabung U1 Tabung U2Larutan pati
dalam berbagai
pH
1 mL 1 mL 1 mL
Keram pada suhu 37o C paling sedikit 5 menit
Liur - 2 mL 2 mL
Campurkan baik-baik, keram tepat 1 menit
Larutan iodium 1 mL 1 mL 1 mL
Air suling 8 mL 8 mL 8 mL
3. segera baca serapan (A) pada 680 nm. Hitung A antara tabung B (A pada t=0
menit) dengan tabung U.
4. Buatlah tabel berikut ini
pH AB AU1 AU2 A/menit(v)
1
3
5
7
9
11
5.Buatlah kurva yang menggambarkan hubungan antara kecepatan reaksi
enzimatik (v=A/menit) dengan pH.
16
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
17/22
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
a. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim
Berdasarkan praktikum yang telah kami lakukan, kami mendapatkan data
sebagai berikut:
pH AB AU1 AU2 AU A/menit(v)
1 0,139 0,158 0,159 0,159 -0,020
3 0,082 0,141 0,108 0,125 -0,043
5 0,072 0,083 0.097 0,090 -0,018
7 0,695 0,060 0,211 0,136 0,559
9 0,185 0,913 0,204 0,559 -0,374
11 0,096 0,094 0,130 0,112 -0,016
17
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
18/22
4.2 Pembahasan
Berdasarkan hasil yang telah kami peroleh dari praktikum, kami dapat
menyimpulkannya ke dalam grafik sebagai berikut:
0,559
18
V
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
19/22
1 3 5 7 9 11
- 0,016
- 0,018
- 0,020
- 0,043
- 0,374
19
0
pH
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
20/22
Berdasarkan grafik tersebut, terlihat bahwa enzim bekerja maksimum pada
pH 7, artinya pH 7 merupakan pH optimum untuk enzim amilase ini. Diluar pH
tersebut (pH optimum) enzim tidak bekerja secara maksimal. Ini disebabkan oleh
baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang akan
mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat dan produk yang
dihasilkanpun berkurang atau sedikit. Selain itu, diluar pH optimum enzim dapat
terdenaturasi.
Pada dasarnya enzim bekarja optimum pada suhu mendekati netral yaitu
kisarannya 5-9, walaupun sebagian enzim dapat bekerja pada suasana asam seperti
pepsin yang bekerja maksimum pada pH 2. Sedangkan bila diamati pada pH 5
sampai 9 dari grafik di atas, sepertinya mengalami sedikit kesalahan pada pH 9,
karena penurunan V (kecepatan reaksinya) terlalu jauh dan lebih rendah dari pada
pH 11, dan ini berbeda dari pH 5 yang agak mendekati kecepatan reaksi pada pH
7. Kesalahan ini dapat diakibatkan oleh lamanya menunggu dalam penambahan
Iodium, kurang bersihnya tabung yang digunakan dalam pembacaan di
Spektrofotometri, atau sebab-sebab lainnya baik dari larutan pati atau enzim
amylase (air liur) itu sendiri.
Penggunaan Iodium dalam praktikum ini adalah untuk menjadi inhibitor
bagi enzim amilase, selain itu iodium juga berperan sebagai indikator. Selain
iodium, dalam praktikum ini kami juga menggunakan air suling pada tahap akhir,
ini bertujuan untuk pengenceran agar tidak terlalu pekat. Selain itu, yang kita
ketahui enzim golongan hidrolase memutus ikatan kovalen dengan mengikat air,
inilah tujuan mengapa air suling digunakan.
20
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
21/22
BAB V
KESIMPULAN
Enzim amilase bekerja maksimal pada pH 7, karena itu pH optimum untuk enzim
ini adalah 7. Diluar pH optimum enzim bekerja kurang maksimal dan enzim dapat
terdenaturasi.
21
7/28/2019 Laporan Prak. Kelompok 4 ( Enzim)
22/22
DAFTAR PUSTAKA
22
Top Related