[2]Laporan Praktikum Biokimia Keperawatan

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA KEPERAWATAN

PENGARUH SUHU DAN pH TERHADAP AKTIVITAS ENZIMKelompok III

Herry SetiawanI1B108227

Ema NorsantriI1B108205

Ifa Hafifah

I1B108214

FatimatuzzahrahI1B108216

Melissa EffendieI1B108217

Nurullah AzmyI1B108220

Devi M. SiagianI1B108224

Fitri Shoufia

I1B108226

Winda AnggrainiI1B108231

Husnul KhatimahI1B108233

Raudhatul JannahI1B108234

Bagian Biokimia Fakultas Kedokteran

Universitas Lambung Mangkurat

BANJARBARU

April, 2009JUDUL PRAKTIKUM :

pengaruh suhu dan pH terhadap aktivitas enzim

TUJUAN PRAKTIKUM

Adapun tujuan praktikum kali ini antara lain adalah sebagai berikut :

A. Tujuan Umum :

1. Memahami pengaruh suhu dan pH terhadap aktivitas enzimB.Tujuan Khusus :

1.Menjelaskan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim

2.Menjelaskan pengaruh pH terhadap aktivitas enzim.

METODE PRAKTIKUM

A. Alat Praktikum

Alat-alat yang digunakan pada praktikum ini adalah :

1. Pipet tetes

2. Tabung reaksi3. Jam/stopwatch4. Pipet Ukur 5 ml dan 10 ml

5. Kalorimeter/Spektrofotometer

6. Inkubator

7. Lampu Bunsen

8. Gelas ukur

B. Bahan Praktikum

Bahan yang digunakan pada praktikum ini adalah :

1. Larutan enzim E 1 %2. Larutan NaCl 0,9%3. Larutan substrat S 1%4. Larutan penyangga pH 6,55. KJ-KJO3 (akan melepaskan yod dalam suasana asam, bagaiman reaksinya), terdiri dari : KJ 5,0 g

KJO3 0,357 g

NaOH 1 N 2,0 ml

Aqua ad 1 iter

6. Larutan HCl 0,05 NC. Cara PraktikumPengaruh suhu terhadap aktivitas enzimPersiapan

1. Tiap-tiap kelompok mahasiswa (2-3 orang) per meja melakukan percobaan dengan satu macam suhu tertentu. (pilih salah satu suhu tertentu)

a. Untuk suhu 0oC dalam lemari es

b. Untuk suhu 27oC letakkan pada suhu kamar

c. Untuk suhu 37oC letakkan dalam inkubator

d. Untuk suhu 100oC letakkan dalam air mendidih

2. Setelah 5 tabung reaksi, masing-masing beilah tanda 0, 5, 10, 15, 20 dan 1 erlenmeyer 50 ml.

Pelaksanaan

1. Isi erlenmeyer dengan 15 mL larutan buffer pH 6,5 + 3 mL larutan substrat + 6 mL larutan NaCl 0,9%. Campur hingga homogen, lalu letakkan pada suhu 0oC (dalam lemari es), 27oC (pada suhu kamar), 37oC (dalam inkubator), dan 100oC (dalam air mendidih) selama kira-kira 30 menit.

2.Sediakan tabung reaksi, beri tanda 0, 5, 10, 15, dan 20. Isi masing-masing tabung dengan 10 mL larutan HCl 0,05 N.

3.Pipet 1 mL larutan dari erlenmeyer, masukkan ke dalam tabung reaksi dengan tanda 0. Lalu masukkan 1 mL larutan enzim ke dalam erlenmeyer (erlenmeyer tetap pada suhu masing-masing). Setelah itu campur dengan baik dan mencatat waktunya setelah 5 menit (tepat), kemudian pipet larutan dalam erlenmeyer dan memasukkannya ke dalam tabung dengan tanda 5.

4.Demikian seterusnya tiap 5 menit, ambil 1 mL larutan dalam erlenmeyer dan masukkan berturut-turut ke dalam tabung reaksi dengan tanda 10, 15, dan 20.

5.Tambahkan 1 mL larutan KI-KIO3 ke dalam tiap-tiap tabung reaksi, dan tunggu selama 5 menit.

6. Tentukan intensitas warna yang timbul dengan kalorimeter/ spektrofotometer pada panjang gelombang 550-560 nm. Sebagai titik nol dipakai aquadest.

Perhitungan :

% substrat yang dicerna =100% - Pembacaan waktu t x 100%

Pembacaan waktu toKeterangan :

Pembacaan waktu t = Pembacaan absorpsi pada waktu 5, 10, 15, 20.

Pembacaan waktu to = Pembacaan absorpsi pada waktu 0.

Pengaruh pH terhadap aktivitas enzimSebelum dilakukan percobaan, tiap-tiap kelompok mahasiswa (2-3 orang) per meja melakukan percobaan dengan 1 macam pH. Kemudian sediakan 5 tabung reaksi, masing-masing berilah tanda 0, 5, 10, 15, 20, dan 1 erlenmeyer 50 ml

Masukkan 15 ml larutan penyangga (sesuai dengan pH yang telah ditentukan yaitu 4 dan 7) ditambah 3 ml amilum + 6 ml larutan NaCl ke dalam erlenmeyer dan mengocoknya. Isi tiap tabung reaksi dengan 10 ml larutan HCl. Pipet 1 ml cairan dari erlenmeyer, mencampur dengan memasukkan ke dalam tabung reaksi dengan tanda 0 dan mengocoknya. Tambahkan 1 ml saliva ke erlenmeyer, mencampur dengan cepat dan memasukkan ke dalam inkubator 370. Catat waktu yang tepat pada saat penambahan enzim.

Mendekati 5 menit setelah enzim masuk, pipet 1 ml larutan dari erlenmeyer (erlenmeyer tetap dalam inkubator). Masukkan larutan dalam pipet ini ke dalam tabung reaksi bertanda 5, tepat pada waktu penunjuk waktu menunjukkan 5 menit. Kocok sebentar. Demikian seterusnya tepat setiap 5 menit, memasukkan larutan dari erlenmeyer berturut-turut ke dalam tabung reaksi dengan tanda 10, 15 dan 20 seperti diatas. Kocok sebentar.

Setelah semua selesai, tambahkan 1 ml KI-KIO3 dan campur pada masing-masing tabung reaksi, menunggu 5 10 menit. Tentukan intensitas warna yang timbul dengan kalorimeter atau spektrofotometer pada panjang gelombang 550-560 nm. Sebagai titik nol dipakai aquadest.

Perhitungan :

% substrat yang dicerna =100% - Pembacaan waktu t x 100%

Pembacaan waktu toKeterangan :


Pembacaan waktu to = Pembacaan absorpsi pada waktu 0.HASIL DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Praktikum

Dari hasil praktikum, diperoleh data sebagai berikut:

Tabel 1. Hasil kerja enzim

SuhuTabungWarnaAbsorbansi

00 C0Agak hitam0,622

5Kekuningan0,154

10Kekuningan0,086

15Kekuningan0,080

20Kekuningan0,052


5Kekuningan0,093

10Kekuningan0,073

15Kekuningan0,068

20Kekuningan0,063

370 C0Kekuningan0,034

5Kekuningan0,053

10Kekuningan0,066

15Kekuningan0,067

20Kekuningan0,044


5Kekuningan0,885

10Kekuningan0,861

15Kekuningan0,938

20Kekuningan1,031

Rumus : % substrat yang dicerna = 100% - Pembacaan waktu t x 100%

Pembacaan waktu to

Keterangan :


Pembacaan waktu to = Pembacaan absorpsi pada waktu 0.

Perhitungan % substrat yang dicerna

Pada suhu 0oC

Pada 0 : % substrat yang dicerna= 100% - 0,622 x 100%

0,622

= 0

-Pada 5 : % substrat yang dicerna= 100% - 0,154 x 100%

0,622

= 75,24 %


0,622

= 86,71 %


0,622

= 87,14 %


0,622

= 91,64 %

Pada suhu 27oC


0,770

= 0


0,770

= 87,92 %


0,770

= 90,52 %


0,770

= 91,17 %


0,770

= 91,82 %

Pada suhu 37oC


0,034

= 0


0,034

= -55,88 %-Pada 10 : % substrat yang dicerna= 100% - 0,066 x 100%

0,034

= -94,11 %


0,034

= -97,06 %


0,034

= -29,41 %

Pada suhu 100oC


0,730

= 0


0,730

= 21,23 %


0,730

= 17,95 %


0,730

= 28,49 %


0,730

= 41,23 %

Tabel 2. Hasil kerja enzim

pHTabungAbsorbansi

400,806

50,665

100,561

150,703

200,445

800,784

50,747

100,871

150,857

200,784

Perhitungan % substrat yang dicerna

a. Pada pH 4

5

% substrat yang di cerna = 100% - 0,665 x 100%

0,806= 17,49 %

10


0,806= 30,39 %

15


0,806= 12,78 %

20


0,806= 44,79 %

b. Pada pH 8 5


0,784= 4,72 %

10


0,784= 11,1 %

15


0,784= 9,31 %

20


0,784= 0 %

Grafik 1. Hubungan % substrat dan waktu pada pH 4 (harap diganti)!!!!!

Grafik 2. Hubungan % substrat dan waktu pada pH 8 (harap diganti)!!!!!

B. Pembahasan

Enzim adalah biokatalisator yang dihasilkan oleh sel-sel jaringan yang dapat meningkatkan laju reaksi kimia yang berlangsung dalam jaringan. Semua enzim yang diketahui hingga kini hampir semuanya protein, sehingga sifat-sifat protein dimiliki oleh enzim seperti termolabil dan dapat rusak oleh adanya logam berat.[1]Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai proses fisiologis. Sebagai konsekuensinya cacat pada fungsi enzim menyebabkan penyakit. Enzim yang mengkatalisis reaksi yang melibatkan pemindahan gugus, isomerasi, oksidoreaksi atau sintesis ikatan kovalen memerlukan kosubstrat yang dikenal sebagai koenzim.[2]

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator, yaitu senyawa yang dapat meningkatkan reaksi kimia. Enzim terdiri dari ikatan molekul dengan berat molekul yang besar dan membentuk cincin asam amino. Sebagai katalisator enzim mempercepat reaksi tetapi enzim sendiri tidak ikut bereaksi dan tidak mengalami perubahan dalam struktur dasarnya. Selain itu, enzim juga mengatur kecepatan reaksi dalam jalur metabolik tubuh.[3,4]Percobaan pada praktikum kali ini menggunakan amilum pada saliva. Komposisi dari saliva manusia terdiri dari bagian : [5]1. Komponen inorganik dan sekkresi protein saliva dari kelenjar saliva2. Bacteri oral dan sel serta sisa makanan.Amilase saliva berperan sebagai substrat dan diamati perbedaan daya kerja enzim pada beberapa suhu berbeda serta amilase saliva sebagai enzimnya. Beberapa suhu yang digunakan adalah 0, 5, 10, 15 dan 20. Larutan buffer yang digunakan adalah yang mempunyai pH 6,5. Penambahan HCl berfungsi untuk membuat larutan menjadi bersifat asam sebab reaksi akan bekerja dengan baik dengan penambahan HCl sehingga diharapkan enzim dapat mencapai kerja optimum. Adapun fungsi NaCl 0,9 % adalah sebagai aktivator enzim amilase yang terdapat dalam saliva. Oleh karena amilase merupakan enzim yang berasal dari manusia, maka agar dapat bekerja sebagaimana kerjanya dalam tubuh maka kondisi larutan harus dibuat sama atau hampir sama dengan kondisi tubuh sehingga dengan penambahan NaCl 0,9% sebagai larutan isotonis akan dapat membuat keadaan yang menyerupai keadaan fisiologis. KI-KIO3 merupakan indikator perubahan warna yang terjadi karena KI-KIO3 dalam suasana asam yang diciptakan oleh HCl akan melepaskan iod yang dapat berikatan dengan amilum membentuk warna ungu. Penghitungan absorbansi menggunakan panjang gelombang 550-560 nm, dengan alasan yaitu menggunakan panjang gelombang minimuum untuk mendapatkan absorbansi maksimum.[6]Amilase saliva adalah enzim yang temasuk kelas hidrolisis dan membantu pemecahan amilum dalam mulut. Tetapi enzim ini tidak memiliki makna fisiologis yang berarti karena waktu kontak dengan substrat hanya sebentar. Setelah makanan masuk ke esophagus dan mencapai lambung enzim ini rusak karena pH asam lambung yang rendah. Enzim ini kemudian digantikan oleh amilase pankreas.

Amilum yang berfungsi sebagai substrat dalam hal ini akan dipecah menjadi maltosa dan dekstrin-dekstrin.

Dari hasil praktikum, pada percobaan yang diperlakukan pada semua suhu pada tabung yang bertanda 0 yaitu pada waktu 0 menit dan tidak diberikan enzim semua memberikan warna yang sama yaitu ungu tua. Hal ini disebabkan karena tidak adanya enzim sehingga iodium dapat masuk dalam uliran spiral amilosa dan memberikan warna ungu.[7]Pada tabung yang diperlakukan pada suhu 0, 27, 37, 100 dan bertanda 5, 10, 15, dan 20 memberikan hasil yang sama yaitu menunjukkan warna kuning karena suhu mendukung kerja enzim dalam menguraikan substrat. Dalam hal ini amilum telah terurai menjadi maltosa dan dekstrin-dekstrin sehingga iodium tidak dapat lagi bereaksi dengan amilum dan warna yang ditimbulkannya adalah kuning.

Pada suhu 0oC, enzim menjadi inaktif namun reversible. enzim dalam keadaan tidak terdenaturasi dan karena suhu yang rendah aktivitas enzim berkurang bila dibandingkan aktivitas enzim suhu optimum. Oleh karena enzim menjadi inaktif sehingga tidak ada substrat yang teridrolisis. Hal ini menyebabkan iod dari KI-KIO3 dapat berikatan dengan semua substrat dan menyebabkan larutan berwarna biru. Ini tetap terjadi pada setiap waktu. Pada periode 0 pada setiap suhu, larutan berwarna biru dikarenakan belum adanya enzim yang menghidrolisis substrat (amilum), sehingga amilum berikatan dengan iod.

Pada suhu 27 kerja enzim dapat dikatakan normal. Pada keadaan ini enzim telah berikatan sepenuhnya dengan substrat sehingga iodium tidak mempunyai tempat lagi untuk bereaksi dengan enzim yaitu amilum dan warna yang dihasilkan kuning.

Pada suhu 37 kerja enzim adalah efektif, hal ini karena suhu 37 adalah suhu optimum yang sesuai dengan suhu tubuh manusia sehingga enzim pada suhu ini akan bekerja secara maksimal.

Pada suhu 100 kerja enzim bersifat inaktif dan irreversibel karena pada suhu ini enzim telah terdenaturasi. Dalam hal ini pengaruh suhu dapat dijelaskan sebagai berikut kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan kenaikan suhu dan peningkatan kecepatan reaksi ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi (tiap naik 10 celcius, kecepatan reaksi naik 2x; P2 = 2,0 ). Akan tetapi pada akhirnya energi kinetik enzim akan melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hydrogen dan hidrofobik yang lemah, yang merusak struktur sekunder dan tersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi dengan disertai hilangnya aktivitas katalitik enzim, dengan demikian enzim menunjukkan suhu optimal. Semakin lama enzim dipertahankan pada suhu dimana strukturnya tidak begitu stabil, semakin besar kemungkinan enzim denaturasi. Suhu kritis enzim umumnya antara 55-60 0 celcius.

Warna kuning pada tabung 5, 10, 15, dan 20 selain pada suhu 1000C yang merupakan faktor variabel, disebabkan pada kondisi tersebut enzim bekerja dengan menguraikan amilum menjadi maltosa, sehingga hanya sedikit iod yang diabsorpsi oleh amilum. Ion dari iod yang bebas akan berputar-putar di sekitar larutan amilum yang telah berikatan dengan enzim dan memberikan warna kuning terang pada larutan. Semakin banyak ion-iod yang terlarut, warna kuning akan semakin tua yang masing-masing menunjukkan tahapan hidrolisis amilum oleh enzim (-amilase saliva. Enzim (-amilase saliva menghidrolisis amilum dan menghasilkan satuan maltosa kira-kira 60-70 % dari total amilum sedangkan sisanya sebagai dekstran.[2,8]Tahapan hidrolisis amilum oleh enzim (-amilse saliva tersebut dapat dilihat pada bagan berikut ini: [7]

Amilum ( dengan I2 berwarna biru )

Maltosa Amilodekstrin (dengan I2 berwarna biru)

Maltosa Eritrodekstrin (dengan I2 berwarna merah)

Maltosa Akrodekstrin (dengan I2 tak berwarna)

Maltosa Dekstrin-dekstrin sederhana

Maltosa

GlukosaDi bawah ini adalah grafik-grafik dalam hubungan antara substrat (y) dan waktu (x) selama reaksi enzimatik, pada masing-masing suhu :

1. Pada suhu 0oC

y

jumlah substrat tidak berubah

x

2. Pada suhu 27oC

y

x

jumlah substrat bekurang (t27oC > t37oC)

3. Pada suhu 37oC

x

Jumlah substrat berkurang (t37oC < t27oC)

4. Pada suhu 100oC

y

jumlah substrat tidak berubah

x

Pada praktikum ini akan diamati bagaimana pengaruh pH terhadap reaksi enzimatik, dimana aktivitas enzim berguna menurut pH. Peningkatan pH akan meningkatkan laju reaksi, akan tetapi kalau sudah melewati pH optimum, maka aktivitas enzim akan menurun. Penurunan ini biasanya disebabkan oleh denaturasi protein.

Pada praktikum ini digunakan saliva yang didalamnya terdapat enzim amilase salivarius atau ptialin yang mempunyai pH optimum 6,8 (pH saliva) dan inaktif pada pH 4 atau kurang.[4]Air liur manusia mengandung komponen informatif yang dapat dipergunakan seperti pencatat diagnostik untuk penyakit manusia. Laboratori kita sedang mempergunakan patientbased genome lebar dan teknologi lebar proteome untuk mengidentifikasi penyakit biomarkers dari air liur. [9]Sebagai substrat digunakan amilum yang akan bereaksi dengan amilase. Enzim amilase akan menghidrolisis amilum dan akan menghasilkan satuan-satuan molekul maltosa (60-70 %) dan sisanya berupa dekstrin.[5]Larutan NaCl 0,9% digunakan sebagai aktivator enzim amilase dalam saliva dan sebagai larutan isotonis yang sesuai dengan kondisi tubuh. Penggunaan inkubator (penangas air) pada suhu 37(C untuk menjaga kestabilan suhu dan menyesuaikan dengan suhu tubuh. Selain itu, NaCl juga berfungsi sebagai pemberi elektrolit Cl- agar aktivitas dari ptialin meningkat.

Larutan buffer yang digunakan pada percobaan ini berada pada pH 5 dan 8 untuk mencapai pH optimum dari enzim amilase sehingga aktivitasnya maksimum.

Fungsi dari KI-KIO3 adalah sebagai pendonor Iod yang akan dilepaskan pada suasana asam dan akan memberikan warna biru jika masuk dalam uliran spiral amilose. Sedangkan fungsi HCl adalah untuk memberikan suasana asam sehingga KI-KIO3 akan melepaskan iod.

Hasil praktikum menunjukkan pada pH 4 dan 7 sama-sama terbentuk larutan berwarna biru pada waktu 0. Hal ini karena pada waktu tersebut tidak ditambahkan enzim amilase yang berfungsi untuk menghidrolisis amilum menjadi monomernya sehingga iodin berikatan dengan uliran spiral amilosa dan mengubah warna larutan menjadi biru. Sedangkan pada waktu 5, 10, 15, dan 20 terbentuk larutan berwarna kuning. Hal ini karena pada larutan ditambahkan enzim amilase dari saliva yang berfungsi untuk menghidrolisis amilum menjadi senyawa monomernya, yaitu glukosa. Adanya amilase ini menyebabkan uliran spiral amilosa menjadi regang, sehingga iodin terlepas dari uliran spiral amilosa. Larutan berubah menjadi warna kuning karena terdapat iodin bebas pada larutan.

Terdapat penurunan grafik pada menit ke 10 pada pH 4 maupun pH 8. Seharusnya grafiknya selalu naik karena semakin bertambahnya waktu, semakin banyaknya substrat yang dicerna. Ini terjadi karena adanya kesalahan praktikan dan mungkin terjadinya ketidaksterilan alat yang digunakan.

Pada pH 7, yaitu pH dimana enzim mendekati pH optimumnya maka enzim bekerja secara optimal sehingga substrat yang dicerna menjadi banyak.

Proses pembentukan pH tergantung dari substrat furin oleh perpecahan selektif pemanfaatan lokasi dengan contoh oleh perpecahan autoproteolytic dari ini prodomain sekeluarga. Selama pemindahan dari pH netral ER ke keasam-asaman. Sistem TGN / endosomal, diorder dan spesifik kompartemen furin prodomain memproses pemandu pelipatan dari non-aktip proenzyme ke matang, endoprotease aktif. [10]Semua enzim yang diketehui hingga kini seluruhnya adalah protein. Berat molekul enzim sangat beraneka ragam, meliputi rentang nilai yang sangat luas. Sebagai contoh enzim nibonuklease yang menghidrolisis asam nukleat yang mengandung ribosa secara nisbi berukuran kecil, karena berat molekulnya kira-kira 13.700. Sebaliknya aldolase, enzim yang berperan dalam metabolisme glukosa mempunyai berat molekul kira-kira sebesar 156.500.[8]Suatu enzim berikatan dengan substrat reaksi dan mengubah substrat menjadi produk. Substrat berikatan dengan tempat pengikatan substrat spesifik yang terdapat di enzim melalui interaksi dengan residu asam amino enzim. Geometri ruang yang diperlukan untuk semua reaksi ( interaksi ) dengan substrat dan enzim menyebabkan setiap enzim selektif bagi substratnya, dan memastikan bahwa yang dihasilkan hanyalah produk spesifik. Efektivitas berbagai obat dan toksin tergantung pada kemampuannya menghambat suatu enzim. Inhibitor paling kuat membentuk ikatan kovalen dengan gugus reaktif di tempat reaktif enzim atau merupakan analog dan stadium antara reaksi, misalnya stadium tramisi.[11]Kecepatan suatu enzim dapat dipengaruhi oleh konsentrasi. substrat, aktivator dan inhibitor. Bagi banyak enzim, hubungan antara kecepatan reaksi dan konsentrasi substrat dijelaskan oleh persamaan Michales-Menten. Produk dan inhibitor fisiologis reversibel lainnya dapat terkompentisi dengan substrat untuk berikatan pada tempat aktif, sehingga reaksi menjadi lambat.[12]PENUTUP

A. Simpulan

Berdasarkan hasil yang diperoleh dari praktikum, maka dapat ditarik simpulan sebagai berikut :

1. Suhu optimum enzim berada pada 370 C.2. Pada suhu di baah optimum, kecepatan reaksi meningkat seiring dengan peningkatan suhu.

3. Pada suhu di atas suhu optimum terjadi denaturasi, sehingga aktivitasnya menurun.Berdasarkan hasil yang diperoleh dari praktikum, maka dapat ditarik simpulan sebagai berikut :

1. pH optimum enzim berada pada 6,8. 2. Pada pH di bawah optimum, kecepatan reaksi meningkat seiring dengan peningkatan pH.

3. pada pH di atas pH optimum maka akan terjadi deprotonasi NH3+ terminal amino mengubah konformasi di tempat aktif dan aktivitas menurun.B. Saran

Saat melakukan praktikum tentang pengaruh suhu dan pH pada reaksi enzimatik, praktikan diharapkan dapat memperhatikan prosedur yang ada dalam buku petunjuk praktikum. Hal ini mungkin dianggap mudah namun dapat berpengaruh sekali terhadap hasil yang didapatkan pada praktikum. Oleh sebab itu, pemahaman dari prosedur yang dijalankan dapat mengurangi kesalahan hasil praktikum yang didapat. Ketelitian dan kerapian praktikan dalam mengerjakan percobaan ini juga sangat diperlukan karena dapat mempengaruhi data yang didapat.DAFTAR PUSTAKA

1) Anonymous. 2008. Buku Ajar Biokimia Kedokteran. Banjarbaru : Bagian Biokimia Kedokteran Fk Unlam.2) Murray, Robert K. 1997. Biokimia Harper. EGC, Jakarta.3) Marks, Dawn B., Allan D. Marks, Colleen M. Smith. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar. EGC, Jakarta

4) Sargowo, Djanggan dan Faisal Barass. 1983. Enzim Sebagai Parameter Dalam Menilai Kelainan Otot Jantung. Medika.

5) Niino, Tatsuhiro et al. 2003. Characterization of Human Salivary Esterase in Enzimatic Hydrolysis of Phthalate Esters. Journal of Health Science; 49(1): 76-816) Staf Pengajar Biokimia Keperawatan. 2009. Modul Praktikum Biokimia Keperawatan Edisi I. Banjarbaru : Bagian Biokimia Kedokteran Fk Unlam.7) Suwandi, M 1988. Kimia Organik Karbohidrat Lipid Protein. FK UI, Jakarta8) Guyton and Hall. 1997. Buku Ajar Fisiologi Kedokteran. EGC : Jakarta.9) Feliciangeli ,Sylvain, F et al. 2006. Identification of a pH Sensor in the Furin Propeptide That Regulates Enzyme Activation. The Journal Of Biological Chemistry. 281(23):1610816.10) Montgomery, Rex dkk. 1993. Biokimia Berorientasi pada Kasus Klinik Jilid 1. Binarupa Aksara, Jakarta.11) Marks, B Dawn dkk. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar sebuah Pendekatan Klinik. EGC, Jakarta12) Hu, S. et al. Human Saliva Proteome and Transcriptome. 2006. J Dent Res 85(12):1129-33.

Banjarbaru, 1 April 2009

Ketua KelompokDosen Praktikum

Herry SetiawanDrs. Eko Suhartono, M. Si.

NIM. I1B108227 NIP 132064912

[2]Laporan Praktikum Biokimia Keperawatan

Documents

Transcript of [2]Laporan Praktikum Biokimia Keperawatan